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现结合本课题组最新的研究结果,对驱动蛋白颈链3个部分不同的对接机制的研究进展进行综述。 驱动蛋白颈链对接机制的阐明,加深了人们对于驱动蛋白沿微管行走机制的理解,同时也为其他分子马达工作机理的研究提供了参考。 本文总结了驱动蛋白颈链对接机制的最新研究进展， 包括颈链的结构和动力学特性、颈链与底物的结合以及颈链的调控机制等方面。 一般来说不同的驱动蛋白家族成员有高度 保守的马达结构域 ，但是有不同的颈链和尾部结构 域，使其各 自具有独特的货物约束力、不同的移动 速度 、不 同的运动方向和移动距离等。
驱动蛋白是一条80 nm 长的杆状二聚体,主要分为头部、 茎部、 颈链和尾部4 个重要的结构域.其头部大小约为7 nm×4.5 nm×4.5 nm,在核苷酸结合位点进行多种能量的转换,并且在微管结合位点处实现与微管的结合和分离. 颈链是驱动蛋白产生驱动力的主要元件,连接着蛋白头部与茎部. 茎部由两股50 nm长的肽链螺旋缠绕而成.尾部是与茎部尾端结合的两条轻链(KLC), 与包含“ 货物” 的囊泡等膜性细胞器连接,拖动其向微管正极定向移动. 当没有货物的存在时,驱动蛋白茎部会自然弯曲, 使尾部与头部作用形成封闭构型,从而阻止ATP 分子的无效水解[1]. 颈链与马达结构域的对接使驱动蛋白产生了前进的动力,其过程是通过颈链氨基酸和马达头部氨基酸间弱相互作用的相互配合实现的。 驱动蛋白是一种运动蛋白，由两条重链和两条轻链组成，沿着细胞骨架微管丝网络运输货物。 重链有一个颈部结构域，连接负责沿着微管行走的 ATP 酶运动头，以及结合货物的茎和随后的尾部结构域。
驱动蛋白是一类蛋白质超家族的总称,其中驱动蛋白-1 (以下简称驱动蛋白)是目前已知的有机体内最小的马达蛋白.驱动蛋白能够催化三磷酸腺苷 (adenosine triphosphate,ATP)分子的水解反应,将贮藏在ATP中的化学能转变为自身机械运动所需的机械能.驱动蛋白能够沿着微管连续定向运动,在细胞的有丝分裂和胞内物质运输中发挥重要作用.在真核细胞中,驱动蛋白主要以二聚体的形式存在,其结构主要包括4个部分,即马达头部,茎部,连接头部与茎部的颈链以及与"货物"相结合的尾部.驱动蛋白二聚体独特的结构特征以及各个组成部分协调的构象变化,保证了其沿微管的连续行走.目前,驱动蛋白的结构与功能之间的关系的研究取得了重要的进展.随着实验和计算水平的不断提高,彻底了解驱动蛋白的运动机理已经为期不远了.
颈链与驱动蛋白马达 结构域的对接过程为驱动蛋白沿着微管的向前运动提供了驱动力。 驱动蛋白的颈 链由 14～18个氨基酸组成，它连接着马达结构域和由缠绕螺旋组成的茎部。 驱动蛋白颈链对接机制的阐明,加深了人们对于驱动蛋白沿微管行走机制的理解,同时也为其他分子马达工作机理的研究提供了参考。
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